Disulfidové väzby sú nevyhnutnou súčasťou trojrozmernej štruktúry mnohých proteínov.Tieto kovalentné väzby možno nájsť takmer vo všetkých extracelulárnych peptidoch a proteínových molekulách.
Disulfidová väzba sa vytvorí, keď cysteínový atóm síry vytvorí kovalentnú jednoduchú väzbu s druhou polovicou cysteínového atómu síry v rôznych polohách v proteíne.Tieto väzby pomáhajú stabilizovať proteíny, najmä tie, ktoré sú vylučované bunkami.
Účinná tvorba disulfidových väzieb zahŕňa niekoľko aspektov, ako je správne riadenie cysteínov, ochrana aminokyselinových zvyškov, metódy odstraňovania ochranných skupín a metódy párovania.
Peptidy boli naočkované disulfidovými väzbami
Organizmus Gutuo má zrelú technológiu kruhu disulfidovej väzby.Ak peptid obsahuje iba jeden pár Cys, tvorba disulfidovej väzby je jednoduchá.Peptidy sú syntetizované v pevnej alebo kvapalnej fáze,
Potom sa oxidoval v roztoku s pH 8-9.Syntéza je relatívne zložitá, keď je potrebné vytvoriť dva alebo viac párov disulfidových väzieb.Hoci tvorba disulfidových väzieb je zvyčajne dokončená neskoro v syntetickej schéme, niekedy je zavedenie vopred vytvorených disulfidov výhodné na spojenie alebo predĺženie peptidových reťazcov.Bzl je Cys ochranná skupina, Meb, Mob, tBu, Trt, Tmob, TMTr, Acm, Npys atď., široko používaná v symbionte.Špecializujeme sa na syntézu disulfidových peptidov vrátane:
1. V molekule sa vytvoria dva páry disulfidových väzieb a medzi molekulami sa vytvoria dva páry disulfidových väzieb
2. V molekule sa vytvoria tri páry disulfidových väzieb a medzi molekulami sa vytvoria tri páry disulfidových väzieb
3. Syntéza inzulínového polypeptidu, kde sa vytvoria dva páry disulfidových väzieb medzi rôznymi peptidovými sekvenciami
4. Syntéza troch párov peptidov viazaných disulfidovou väzbou
Prečo je cysteinylaminoskupina (Cys) taká špeciálna?
Bočný reťazec Cys má veľmi aktívnu reaktívnu skupinu.Atómy vodíka v tejto skupine sú ľahko nahradené voľnými radikálmi a inými skupinami, a tak môžu ľahko vytvárať kovalentné väzby s inými molekulami.
Disulfidové väzby sú dôležitou súčasťou 3D štruktúry mnohých proteínov.Disulfidové mostíky môžu znížiť elasticitu peptidu, zvýšiť tuhosť a znížiť počet potenciálnych obrazov.Toto obmedzenie obrazu je nevyhnutné pre biologickú aktivitu a štrukturálnu stabilitu.Jeho nahradenie môže byť dramatické pre celkovú štruktúru proteínu.Hydrofóbne aminokyseliny ako Dew, Ile, Val sú stabilizátorom špirály.Pretože stabilizuje disulfidovú väzbu a-helix tvorby cysteínu, aj keď cysteín netvorí disulfidové väzby.To znamená, že ak by všetky cysteínové zvyšky boli v redukovanom stave (-SH, nesúce voľné sulfhydrylové skupiny), bolo by možné vysoké percento helikálnych fragmentov.
Disulfidové väzby tvorené cysteínom sú odolné voči stabilite terciárnej štruktúry.Vo väčšine prípadov sú mostíky SS medzi väzbami nevyhnutné na vytvorenie kvartérnych štruktúr.Niekedy sú cysteínové zvyšky, ktoré tvoria disulfidové väzby, v primárnej štruktúre ďaleko od seba.Topológia disulfidových väzieb je základom pre analýzu homológie primárnej štruktúry proteínov.Cysteínové zvyšky homológnych proteínov sú veľmi konzervované.Len tryptofán bol štatisticky viac konzervovaný ako cysteín.
Cysteín sa nachádza v strede katalytického miesta tiolázy.Cysteín môže tvoriť acylové medziprodukty priamo so substrátom.Redukovaná forma pôsobí ako „sírový pufor“, ktorý udržuje cysteín v proteíne v redukovanom stave.Keď je pH nízke, rovnováha uprednostňuje redukovanú formu -SH, zatiaľ čo v alkalickom prostredí je -SH náchylnejší na oxidáciu za vzniku -SR a R je čokoľvek iné ako atóm vodíka.
Cysteín môže tiež reagovať s peroxidom vodíka a organickými peroxidmi ako detoxikant.
Čas odoslania: 19. mája 2023